Reversal of charge selectivity in transmembrane protein pores by using noncovalent molecular adapters.

Reversal of charge selectivity in transmembrane protein pores by using noncovalent molecular adapters.

In this study, the charge selectivity of staphylococcal alpha-hemolysin (alphaHL), a bacterial pore-forming toxin, is manipulated by using cyclodextrins as noncovalent molecular adapters. Anion-selective versions of alphaHL, including the wild-type pore and various mutants, become more anion selecti...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Gu, L, Dalla Serra, M, Vincent, J, Vigh, G, Cheley, S, Braha, O, Bayley, H
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2000

Схожі ресурси

A functional protein pore with a "retro" transmembrane domain.
за авторством: Cheley, S, та інші
Опубліковано: (1999)

Location of a constriction in the lumen of a transmembrane pore by targeted covalent attachment of polymer molecules.
за авторством: Movileanu, L, та інші
Опубліковано: (2001)

Electroosmotic enhancement of the binding of a neutral molecule to a transmembrane pore.
за авторством: Gu, L, та інші
Опубліковано: (2003)

Subunit stoichiometry of staphylococcal alpha-hemolysin in crystals and on membranes: a heptameric transmembrane pore.
за авторством: Gouaux, J, та інші
Опубліковано: (1994)

Properties of Bacillus cereus hemolysin II: a heptameric transmembrane pore.
за авторством: Miles, G, та інші
Опубліковано: (2002)

Single DNA rotaxanes of a transmembrane pore protein.
за авторством: Sánchez-Quesada, J, та інші
Опубліковано: (2004)

Single protein pores containing molecular adapters at high temperatures.
за авторством: Kang, X, та інші
Опубліковано: (2005)

Structure of staphylococcal alpha-hemolysin, a heptameric transmembrane pore.
за авторством: Song, L, та інші
Опубліковано: (1996)

Engineered transmembrane pores.
за авторством: Ayub, M, та інші
Опубліковано: (2016)

The internal cavity of the staphylococcal alpha-hemolysin pore accommodates approximately 175 exogenous amino acid residues.
за авторством: Jung, Y, та інші
Опубліковано: (2005)

Surface labeling of key residues during assembly of the transmembrane pore formed by staphylococcal alpha-hemolysin.
за авторством: Krishnasastry, M, та інші
Опубліковано: (1994)

Detecting protein analytes that modulate transmembrane movement of a polymer chain within a single protein pore.
за авторством: Movileanu, L, та інші
Опубліковано: (2000)

Engineering a dimeric transmembrane protein nanoconduit
за авторством: Mantri, S, та інші
Опубліковано: (2012)

Stochastic sensing with protein pores
за авторством: Bayley, H, та інші
Опубліковано: (2000)

A protein pore with a single polymer chain tethered within the lumen
за авторством: Howorka, S, та інші
Опубліковано: (2000)

Redirecting pore assembly of staphylococcal α-hemolysin by protein engineering
за авторством: Koo, S, та інші
Опубліковано: (2019)

Partitioning of individual flexible polymers into a nanoscopic protein pore.
за авторством: Movileanu, L, та інші
Опубліковано: (2003)

Redirecting Pore Assembly of Staphylococcal α‑Hemolysin by Protein Engineering
за авторством: Sunwoo Koo, та інші
Опубліковано: (2019-03-01)

The Relevance of Experimental Charge Density Analysis in Unraveling Noncovalent Interactions in Molecular Crystals
за авторством: Sajesh P. Thomas, та інші
Опубліковано: (2022-06-01)

Genetically engineered metal ion binding sites on the outside of a Channel's transmembrane beta-barrel.
за авторством: Kasianowicz, J, та інші
Опубліковано: (1999)

Single-molecule investigation of directional transport through a bacterial transmembrane pore
за авторством: Lee, S, та інші
Опубліковано: (2017)

Subunit composition of a bicomponent toxin: staphylococcal leukocidin forms an octameric transmembrane pore.
за авторством: Miles, G, та інші
Опубліковано: (2002)

An engineered dimeric protein pore that spans adjacent lipid bilayers.
за авторством: Mantri, S, та інші
Опубліковано: (2013)

Tumor protease-activated, pore-forming toxins from a combinatorial library.
за авторством: Panchal, R, та інші
Опубліковано: (1996)

An engineered ClyA nanopore detects folded target proteins by selective external association and pore entry.
за авторством: Soskine, M, та інші
Опубліковано: (2012)

Molecular architecture of a toxin pore: a 15-residue sequence lines the transmembrane channel of staphylococcal alpha-toxin.
за авторством: Valeva, A, та інші
Опубліковано: (1996)

Water in transmembrane pores: Simulation studies.
за авторством: Sansom, M, та інші
Опубліковано: (2001)

Permeation of styryl dyes through nanometer-scale pores in membranes.
за авторством: Wu, Y, та інші
Опубліковано: (2011)

Spontaneous oligomerization of a staphylococcal alpha-hemolysin conformationally constrained by removal of residues that form the transmembrane beta-barrel.
за авторством: Cheley, S, та інші
Опубліковано: (1997)

CHANNELS WITH SINGLE TRANSMEMBRANE SEGMENTS
за авторством: Bayley, H
Опубліковано: (1994)

Supramolecular Assembly and Reversible Transition and of Chitosan Fluorescent Micelles by Noncovalent Modulation
за авторством: An Liu, та інші
Опубліковано: (2021-01-01)

Transmembrane helical interactions in the CFTR channel pore.
за авторством: Jhuma Das, та інші
Опубліковано: (2017-06-01)

Molecular bases of cyclodextrin adapter interactions with engineered protein nanopores.
за авторством: Banerjee, A, та інші
Опубліковано: (2010)

Selective and noncovalent targeting of RAS mutants for inhibition and degradation
за авторством: Kai Wen Teng, та інші
Опубліковано: (2021-05-01)

Assembly of transmembrane pores from mirror-image peptides
за авторством: Smrithi Krishnan R, та інші
Опубліковано: (2022-09-01)

Detecting pore-lining regions in transmembrane protein sequences
за авторством: Nugent Timothy, та інші
Опубліковано: (2012-07-01)

Making Molecular and Macromolecular Helical Tubes: Covalent and Noncovalent Approaches
за авторством: Chuan-Zhi Liu, та інші
Опубліковано: (2018-05-01)

Regulation of Exocytotic Fusion Pores by SNARE Protein Transmembrane Domains
за авторством: Zhenyong Wu, та інші
Опубліковано: (2017-10-01)

KRAS inhibitors: going noncovalent
за авторством: Matthias Drosten, та інші
Опубліковано: (2022-12-01)

Noncovalent Interactions in the Catechol Dimer
за авторством: Vincenzo Barone, та інші
Опубліковано: (2017-09-01)