Directed epitope delivery across the Escherichia coli outer membrane through the porin OmpF.
The porins OmpF and OmpC are trimeric β-barrel proteins with narrow channels running through each monomer that exclude molecules > 600 Da while mediating the passive diffusion of small nutrients and metabolites across the Gram-negative outer membrane (OM). Here, we elucidate the mechanism by...
Những tác giả chính: | Housden, N, Wojdyla, J, Korczynska, J, Grishkovskaya, I, Kirkpatrick, N, Brzozowski, A, Kleanthous, K |
---|---|
Định dạng: | Journal article |
Ngôn ngữ: | English |
Được phát hành: |
2010
|
Những quyển sách tương tự
-
Intrinsically disordered protein threads through the bacterial outer-membrane porin OmpF.
Bằng: Housden, N, et al.
Được phát hành: (2013) -
Orientation of the OmpF porin in planar lipid bilayers
Bằng: Ionescu, S, et al.
Được phát hành: (2017) -
Porin threading drives receptor disengagement and establishes active colicin transport through Escherichia coli OmpF
Bằng: Francis, M-LR, et al.
Được phát hành: (2021) -
Bifurcated binding of the OmpF receptor underpins import of the bacteriocin colicin N into Escherichia coli
Bằng: Jansen, KB, et al.
Được phát hành: (2020) -
Lipid binding attenuates channel closure of the outer membrane protein OmpF
Bằng: Liko, I, et al.
Được phát hành: (2018)