Translocating kilobase RNA through the Staphylococcal α-hemolysin nanopore.

Translocating kilobase RNA through the Staphylococcal α-hemolysin nanopore.

The electrophoretic translocation of polynucleotides through nanopores may permit direct single-molecule nucleic acid sequencing. Here we describe the translocation of ssRNA heteropolymers (91-6083 bases) through the α-hemolysin nanopore. Translocation of these long ssRNAs is characterized by surpri...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Cracknell, J, Japrung, D, Bayley, H
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2013

Схожі ресурси

Urea facilitates the translocation of single-stranded DNA and RNA through the alpha-hemolysin nanopore.
за авторством: Japrung, D, та інші
Опубліковано: (2010)

Redirecting pore assembly of staphylococcal α-hemolysin by protein engineering
за авторством: Koo, S, та інші
Опубліковано: (2019)

Redirecting Pore Assembly of Staphylococcal α‑Hemolysin by Protein Engineering
за авторством: Sunwoo Koo, та інші
Опубліковано: (2019-03-01)

Enhanced translocation of single DNA molecules through alpha-hemolysin nanopores by manipulation of internal charge.
за авторством: Maglia, G, та інші
Опубліковано: (2008)

Interactions between residues in staphylococcal alpha-hemolysin revealed by reversion mutagenesis.
за авторством: Panchal, R, та інші
Опубліковано: (1995)

Structure of staphylococcal alpha-hemolysin, a heptameric transmembrane pore.
за авторством: Song, L, та інші
Опубліковано: (1996)

Single pyrimidine discrimination during voltage-driven translocation of osmylated oligodeoxynucleotides via the α-hemolysin nanopore
за авторством: Yun Ding, та інші
Опубліковано: (2016-01-01)

Subunit dimers of alpha-hemolysin expand the engineering toolbox for protein nanopores.
за авторством: Hammerstein, A, та інші
Опубліковано: (2011)

Assembly of the oligomeric membrane pore formed by Staphylococcal alpha-hemolysin examined by truncation mutagenesis.
за авторством: Walker, B, та інші
Опубліковано: (1992)

Surface labeling of key residues during assembly of the transmembrane pore formed by staphylococcal alpha-hemolysin.
за авторством: Krishnasastry, M, та інші
Опубліковано: (1994)

Subunit stoichiometry of staphylococcal alpha-hemolysin in crystals and on membranes: a heptameric transmembrane pore.
за авторством: Gouaux, J, та інші
Опубліковано: (1994)

The internal cavity of the staphylococcal alpha-hemolysin pore accommodates approximately 175 exogenous amino acid residues.
за авторством: Jung, Y, та інші
Опубліковано: (2005)

Visualization of multivalent binding events using α-hemolysin
за авторством: Gregoir, P, та інші
Опубліковано: (2020)

Imaging the assembly of the Staphylococcal pore-forming toxin alpha-Hemolysin
за авторством: Thompson, J, та інші
Опубліковано: (2009)

Spontaneous oligomerization of a staphylococcal alpha-hemolysin conformationally constrained by removal of residues that form the transmembrane beta-barrel.
за авторством: Cheley, S, та інші
Опубліковано: (1997)

Capture and analysis of double‐stranded DNA with the α‐hemolysin nanopore: Fundamentals and applications
за авторством: Shekemi Denuga, та інші
Опубліковано: (2022-10-01)

Multistep protein unfolding during nanopore translocation.
за авторством: Rodriguez-Larrea, D, та інші
Опубліковано: (2013)

Multistep protein unfolding during nanopore translocation
за авторством: Rodriguez-Larrea, D, та інші
Опубліковано: (2013)

Key residues for membrane binding, oligomerization, and pore forming activity of staphylococcal alpha-hemolysin identified by cysteine scanning mutagenesis and targeted chemical modification.
за авторством: Walker, B, та інші
Опубліковано: (1995)

Molecular modeling reveals the novel inhibition mechanism and binding mode of three natural compounds to staphylococcal α-hemolysin.
за авторством: Jiazhang Qiu, та інші
Опубліковано: (2013-01-01)

Analysis of single nucleic acid molecules with protein nanopores.
за авторством: Maglia, G, та інші
Опубліковано: (2010)

Fluorinated amphiphiles control the insertion of α-hemolysin pores into lipid bilayers.
за авторством: Raychaudhuri, P, та інші
Опубліковано: (2011)

RNase A does not translocate the alpha-hemolysin pore.
за авторством: Besnik Krasniqi, та інші
Опубліковано: (2014-01-01)

Controlled translocation of individual DNA molecules through protein nanopores with engineered molecular brakes.
за авторством: Rincon-Restrepo, M, та інші
Опубліковано: (2011)

Probabilistic Study on Subunit Mismatch Arrangement in Staphylococcal γ-hemolysin Heteroheptameric Transmembrane Pore
за авторством: Noriko TOMITA, та інші
Опубліковано: (2011-10-01)

Biomedical diagnosis perspective of epigenetic detections using alpha-hemolysin nanopore
за авторством: Yong Wang, та інші
Опубліковано: (2015-11-01)

DNA strands from denatured duplexes are translocated through engineered protein nanopores at alkaline pH.
за авторством: Maglia, G, та інші
Опубліковано: (2009)

Bioproduction of pure, kilobase-scale single-stranded DNA
за авторством: Shepherd, Tyson R, та інші
Опубліковано: (2021)

Detection of Tobacco Bacterial Wilt Caused by <i>Ralstonia solanacearum</i> by Combining Polymerase Chain Reaction with an α-Hemolysin Nanopore
за авторством: Ying Wang, та інші
Опубліковано: (2023-01-01)

Unfolding and refolding of monomeric and heptameric α-hemolysin
за авторством: Henricus, M, та інші
Опубліковано: (2010)

Properties of Bacillus cereus hemolysin II: a heptameric transmembrane pore.
за авторством: Miles, G, та інші
Опубліковано: (2002)

Controlling DNA Translocation Through Solid-state Nanopores
за авторством: Zhishan Yuan, та інші
Опубліковано: (2020-04-01)

β-Hemolysin, not agrA mutation, inhibits the hemolysis of α-hemolysin in Staphylococcus aureus laboratory and clinical strains
за авторством: Lin Liu, та інші
Опубліковано: (2024-02-01)

Nucleobase recognition in ssDNA at the central constriction of the alpha-hemolysin pore.
за авторством: Stoddart, D, та інші
Опубліковано: (2010)

Membrane-Damaging Activity Against Various Phospholipid Liposomes by γ-hemolysin, Staphylococcal Two-Component Pore-Forming Cytolysin
за авторством: Noriko TOMITA, та інші
Опубліковано: (2012-06-01)

A comprehensive microsatellite landscape of human Y-DNA at kilobase resolution
за авторством: Douyue Li, та інші
Опубліковано: (2021-01-01)

Logic Gate Operation by DNA Translocation through Biological Nanopores.
за авторством: Hiroki Yasuga, та інші
Опубліковано: (2016-01-01)

Investigating the translocation of lambda-DNA molecules through PDMS nanopores
за авторством: Karnik, Rohit, та інші
Опубліковано: (2010)

Deep functional analysis of synII, a 770-kilobase synthetic yeast chromosome.
за авторством: Shen, Y, та інші
Опубліковано: (2017)

Chromatin alternates between A and B compartments at kilobase scale for subgenic organization
за авторством: Hannah L. Harris, та інші
Опубліковано: (2023-06-01)