Metal induced selectivity in phosphate ion binding in E9 DNase.
Mass spectrometric and calorimetric data reveal that phosphate ion binding to the active site of colicin E9 DNase is delicately regulated by concomitant binding of specific transition metal ions.
المؤلفون الرئيسيون: | van den Bremer, E, Keeble, A, Kleanthous, K, Heck, A |
---|---|
التنسيق: | Journal article |
اللغة: | English |
منشور في: |
2005
|
مواد مشابهة
-
Calorimetric dissection of colicin DNase--immunity protein complex specificity.
حسب: Keeble, A, وآخرون
منشور في: (2006) -
Multistep binding of transition metals to the H-N-H endonuclease toxin colicin E9.
حسب: Keeble, A, وآخرون
منشور في: (2002) -
Ligand-induced changes in the conformational dynamics of a bacterial cytotoxic endonuclease.
حسب: van den Bremer, E, وآخرون
منشور في: (2004) -
DNase I Footprinting to Identify Protein Binding Sites
حسب: Isabelle Gaugué, وآخرون
منشور في: (2013-07-01) -
Structure of the ultra-high-affinity colicin E2 DNase--Im2 complex.
حسب: Wojdyla, J, وآخرون
منشور في: (2012)