Assembly and antigen-presenting function of MHC class I molecules in cells lacking the ER chaperone calreticulin.

Assembly and antigen-presenting function of MHC class I molecules in cells lacking the ER chaperone calreticulin.

MHC class I molecules expressed in a calreticulin-deficient cell line (K42) assembled with beta 2-microglobulin (beta2-m) normally, but their subsequent loading with optimal peptides was defective. Suboptimally loaded class I molecules were released into the secretory pathway. This occurred despite...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Gao, B, Adhikari, R, Howarth, M, Nakamura, K, Gold, M, Hill, AB, Knee, R, Michalak, M, Elliott, T
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2002

Схожі ресурси

The role of calnexin, calreticulin and heavy chain glycosylation in MHC class I assembly
за авторством: Adhikari, R, та інші
Опубліковано: (2002)

The ins and outs of calreticulin: from the ER lumen to the extracellular space.
за авторством: Johnson, S, та інші
Опубліковано: (2001)

Chaperone function in antigen presentation by MHC class I molecules—tapasin in the PLC and TAPBPR beyond
за авторством: David H. Margulies, та інші
Опубліковано: (2023-06-01)

Chaperone-mediated MHC-I peptide exchange in antigen presentation
за авторством: Jiansheng Jiang, та інші
Опубліковано: (2024-05-01)

Calreticulin and the Heart
за авторством: Jody Groenendyk, та інші
Опубліковано: (2022-05-01)

Lack of the MHC class II chaperone H2-O causes susceptibility to autoimmune diseases.
за авторством: Robin A Welsh, та інші
Опубліковано: (2020-02-01)

The ER folding sensor UGGT1 acts on TAPBPR-chaperoned peptide-free MHC I
за авторством: Lina Sagert, та інші
Опубліковано: (2023-06-01)

Enhanced HIV SOSIP Envelope yields in plants through transient co-expression of peptidyl-prolyl isomerase B and calreticulin chaperones and ER targeting
за авторством: Yvonne J. Rosenberg, та інші
Опубліковано: (2022-06-01)

The conformation of calreticulin is influenced by the endoplasmic reticulum luminal environment.
за авторством: Corbett, E, та інші
Опубліковано: (2000)

Mechanisms of translocation of ER chaperones to the cell surface and immunomodulatory roles in cancer and autoimmunity
за авторством: Valerie R. Wiersma, та інші
Опубліковано: (2015-01-01)

Calreticulin expression in human cardiac myocytes induces ER stress‐associated apoptosis
за авторством: Michael W. Stoner, та інші
Опубліковано: (2020-04-01)

Expression and purification of mammalian calreticulin in Pichia pastoris.
за авторством: Andrin, C, та інші
Опубліковано: (2000)

Folding of an MHC class II-restricted tumor antigen controls its antigenicity via MHC-guided processing.
за авторством: Mimura, Y, та інші
Опубліковано: (2007)

Tapasin enhances MHC class I peptide presentation according to peptide half-life.
за авторством: Howarth, M, та інші
Опубліковано: (2004)

444 MHC-I skewing in mutant calreticulin-positive myeloproliferative neoplasms is countered by heteroclitic peptide cancer vaccination
за авторством: Vincent Ho, та інші
Опубліковано: (2020-11-01)

No major role for insulin-degrading enzyme in antigen presentation by MHC molecules.
за авторством: Slobodan Culina, та інші
Опубліковано: (2014-01-01)

Fine specificity of autoantibodies to calreticulin: epitope mapping and characterization.
за авторством: Eggleton, P, та інші
Опубліковано: (2000)

Calreticulin—Multifunctional Chaperone in Immunogenic Cell Death: Potential Significance as a Prognostic Biomarker in Ovarian Cancer Patients
за авторством: Michal Kielbik, та інші
Опубліковано: (2021-01-01)

Calreticulin—Enigmatic Discovery
за авторством: Gillian C. Okura, та інші
Опубліковано: (2024-07-01)

Recent advances in Major Histocompatibility Complex (MHC) class I antigen presentation: Plastic MHC molecules and TAPBPR-mediated quality control [version 1; referees: 4 approved]
за авторством: Andy van Hateren, та інші
Опубліковано: (2017-02-01)

Assessment of roles for calreticulin in the cross-presentation of soluble and bead-associated antigens.
за авторством: Natasha Del Cid, та інші
Опубліковано: (2012-01-01)

Endocytic Recycling of MHC Class I Molecules in Non-professional Antigen Presenting and Dendritic Cells
за авторством: Sebastian Montealegre, та інші
Опубліковано: (2019-01-01)

Presentation of viral antigen by MHC class I molecules is dependent on a putative peptide transporter heterodimer.
за авторством: Spies, T, та інші
Опубліковано: (1992)

Identification of the rheumatoid arthritis shared epitope binding site on calreticulin.
за авторством: Song Ling, та інші
Опубліковано: (2010-07-01)

Chaperone use in medical practice
за авторством: Graham R. Howarth
Опубліковано: (2003-05-01)

Assembly of MHC class I molecules analyzed in vitro.
за авторством: Townsend, A, та інші
Опубліковано: (1990)

Calreticulin as a novel B-cell receptor antigen in chronic lymphocytic leukemia
за авторством: Elisa ten Hacken, та інші
Опубліковано: (2017-10-01)

MHC molecules lead many lives. Workshop on MHC Class I Molecules at the interface between Biology and Medicine.
за авторством: Bowness, P, та інші
Опубліковано: (2009)

Mutant Calreticulin in the Myeloproliferative Neoplasms
за авторством: Daniel Prins, та інші
Опубліковано: (2020-02-01)

Loss of antigen-presenting molecules (MHC class I and TAP-1) in lung cancer.
за авторством: Korkolopoulou, P, та інші
Опубліковано: (1996)

TAPBPR promotes antigen loading on MHC-I molecules using a peptide trap
за авторством: Andrew C. McShan, та інші
Опубліковано: (2021-05-01)

Calreticulin: Challenges Posed by the Intrinsically Disordered Nature of Calreticulin to the Study of Its Function
за авторством: Lilian Varricchio, та інші
Опубліковано: (2017-11-01)

Identification of antigens presented by MHC for vaccines against tuberculosis
за авторством: Bettencourt, P, та інші
Опубліковано: (2020)

Identification of antigens presented by MHC for vaccines against tuberculosis
за авторством: Bettencourt, P, та інші
Опубліковано: (2020)

Structure of an MHC I–tapasin–ERp57 editing complex defines chaperone promiscuity
за авторством: Ines Katharina Müller, та інші
Опубліковано: (2022-09-01)

Myeloid antigen-presenting cells in neurodegenerative diseases: a focus on classical and non-classical MHC molecules
за авторством: Reham Afify, та інші
Опубліковано: (2024-12-01)

PURIFICATION, SEQUENCING AND FUNCTIONS OF CALRETICULIN FROM MAIZE
за авторством: Napier, R, та інші
Опубліковано: (1995)

Mature murine megakaryocytes present antigen-MHC class I molecules to T cells and transfer them to platelets
за авторством: Anne Zufferey, та інші
Опубліковано: (2017-09-01)

The Avian MHC-Antigen System
за авторством: Diana Wesselinova
Опубліковано: (2002-10-01)

MHC antigens and cancer: implications for T-cell surveillance.
за авторством: Browning, M, та інші
Опубліковано: (1992)