Structural and mechanistic basis of penicillin-binding protein inhibition by lactivicins.

Structural and mechanistic basis of penicillin-binding protein inhibition by lactivicins.

Beta-lactam antibiotics, including penicillins and cephalosporins, inhibit penicillin-binding proteins (PBPs), which are essential for bacterial cell wall biogenesis. Pathogenic bacteria have evolved efficient antibiotic resistance mechanisms that, in Gram-positive bacteria, include mutations to PBP...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Macheboeuf, P, Fischer, D, Brown, T, Zervosen, A, Luxen, A, Joris, B, Dessen, A, Schofield, C
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2007

Схожі ресурси

MEDI 327-Structural and mechanistic basis of penicillin-binding protein inhibition by lactivicins
за авторством: Jr, B, та інші
Опубліковано: (2008)

Structural basis for the interaction of lactivicins with serine beta-lactamases.
за авторством: Brown, T, та інші
Опубліковано: (2010)

Structure guided development of potent reversibly binding penicillin binding protein inhibitors.
за авторством: Woon, E, та інші
Опубліковано: (2011)

New noncovalent inhibitors of penicillin-binding proteins from penicillin-resistant bacteria.
за авторством: Samo Turk, та інші
Опубліковано: (2011-01-01)

Synthesis of an enantiopure thioester as key substrate for screening the sensitivity of penicillin binding proteins to inhibitors
за авторством: Justine F. Simon, та інші
Опубліковано: (2016-08-01)

A boronic-acid-based probe for fluorescence polarization assays with penicillin binding proteins and β-lactamases
за авторством: Inglis, SR, та інші
Опубліковано: (2011)

A boronic-acid-based probe for fluorescence polarization assays with penicillin binding proteins and β-lactamases.
за авторством: Inglis, SR, та інші
Опубліковано: (2012)

Structural basis of metallo-β-lactamase, serine-β-lactamase and penicillin-binding protein inhibition by cyclic boronates
за авторством: Jürgen Brem, та інші
Опубліковано: (2016-08-01)

Structural basis of metallo-β-lactamase, serine-β-lactamase and penicillin-binding protein inhibition by cyclic boronates
за авторством: Brem, J, та інші
Опубліковано: (2016)

Sideromimic Modification of Lactivicin Dramatically Increases Potency against Extensively Drug-Resistant Stenotrophomonas maltophilia Clinical Isolates.
за авторством: Calvopiña, K, та інші
Опубліковано: (2016)

Structural Insights into Substrate Binding and Antibiotic Inhibition of Enterobacterial Penicillin-Binding Protein 6
за авторством: Mohd Zulkifli Salleh, та інші
Опубліковано: (2022-07-01)

Binding of (5S)-penicilloic acid to penicillin binding protein 3.
за авторством: van Berkel, S, та інші
Опубліковано: (2013)

Structure-guided design of cell wall biosynthesis inhibitors that overcome β-lactam resistance in Staphylococcus aureus (MRSA).
за авторством: Contreras-Martel, C, та інші
Опубліковано: (2011)

Synthesis and evaluation of 3-(dihydroxyboryl)benzoic acids as D,D-carboxypeptidase R39 inhibitors.
за авторством: Inglis, SR, та інші
Опубліковано: (2009)

Proteins of the penicillin biosynthesis pathway.
за авторством: Schofield, C, та інші
Опубліковано: (1997)

Proteomics and Docking Study Targeting Penicillin-Binding Protein and Penicillin-Binding Protein2a of Methicillin-Resistant Strain SO-1977 Isolated from Sudan
за авторством: Sofia B Mohamed, та інші
Опубліковано: (2019-07-01)

Penicillin binding proteins as danger signals: meningococcal penicillin binding protein 2 activates dendritic cells through Toll-like receptor 4.
за авторством: Marcelo Hill, та інші
Опубліковано: (2011-01-01)

Structures of Mycobacterium tuberculosis penicillin-binding protein 3 in complex with five β-lactam antibiotics reveal mechanism of inactivation
за авторством: Lu, Z, та інші
Опубліковано: (2020)

Molecular basis of β-lactam antibiotic resistance of ESKAPE bacterium E. faecium Penicillin Binding Protein PBP5
за авторством: Yamanappa Hunashal, та інші
Опубліковано: (2023-07-01)

High-throughput crystallography reveals boron-containing inhibitors of a penicillin-binding protein with di- and tricovalent binding modes
за авторством: Newman, H, та інші
Опубліковано: (2021)

Penicillin-binding protein genotyping of penicillin-nonsusceptible Streptococcus pneumoniae isolates from the nasopharynx of healthy preschool children
за авторством: Kielbik Karolina, та інші
Опубліковано: (2023-06-01)

Synthesis of unnatural substrates as mechanistic probes of the penicillin biosynthetic pathway.
за авторством: Baldwin, J, та інші
Опубліковано: (1999)

Mechanistic and structural basis for inhibition of thymidylate synthase ThyX
за авторством: Tamara Basta, та інші
Опубліковано: (2012-01-01)

Structural and mechanistic basis for translation inhibition by macrolide and ketolide antibiotics
за авторством: Bertrand Beckert, та інші
Опубліковано: (2021-07-01)

Synthesis and biochemical evaluation of new 3-amido-4-substituted monocyclic ß-lactams as inhibitors of penicillin-binding protein(s)
за авторством: Grabrijan Katarina, та інші
Опубліковано: (2024-09-01)

Penicillin Binding Proteins and β-Lactamases of Mycobacterium tuberculosis: Reexamination of the Historical Paradigm
за авторством: Gaurav Kumar, та інші
Опубліковано: (2022-02-01)

The inherent flexibility of type I non-ribosomal peptide synthetase multienzymes drives their catalytic activities
за авторством: Sarah Bonhomme, та інші
Опубліковано: (2021-05-01)

Structural analysis of the boronic acid β-lactamase inhibitor vaborbactam binding to Pseudomonas aeruginosa penicillin-binding protein 3.
за авторством: Vijay Kumar, та інші
Опубліковано: (2021-01-01)

Investigation into the Interaction between Penicillin-Resistant and Penicillin-Susceptible Gonococcal Penicillin-Binding Protein 2 and Target Phenolic Ligands through Molecular Docking Studies and Structure-Activity Relationship Analysis
за авторством: Sinethemba Yakobi, та інші
Опубліковано: (2024-01-01)

Glycosyltransferases and Transpeptidases/Penicillin-Binding Proteins: Valuable Targets for New Antibacterials
за авторством: Eric Sauvage, та інші
Опубліковано: (2016-02-01)

Structural basis for binding of cyclic 2-oxoglutarate analogues to factor-inhibiting hypoxia-inducible factor
за авторством: Conejo-Garcia, A, та інші
Опубліковано: (2010)

Subfamily-specific adaptations in the structures of two penicillin-binding proteins from Mycobacterium tuberculosis.
за авторством: Daniil M Prigozhin, та інші
Опубліковано: (2014-01-01)

High-throughput screening for novel inhibitors of Neisseria gonorrhoeae penicillin-binding protein 2.
за авторством: Alena Fedarovich, та інші
Опубліковано: (2012-01-01)

Crystal structures of penicillin-binding protein 3 in complexes with azlocillin and cefoperazone in both acylated and deacylated forms.
за авторством: Ren, J, та інші
Опубліковано: (2016)

Mechanistic basis of breast cancer resistance protein inhibition by new indeno[1,2-b]indoles
за авторством: Diogo Henrique Kita, та інші
Опубліковано: (2021-01-01)

Real-time monitoring of peptidoglycan synthesis by membrane-reconstituted penicillin-binding proteins
за авторством: Víctor M Hernández-Rocamora, та інші
Опубліковано: (2021-02-01)

An alternative penicillin-binding protein involved in Salmonella relapses following ceftriaxone therapy
за авторством: Sónia Castanheira, та інші
Опубліковано: (2020-05-01)

Antimicrobial resistance to ceftazidime involving loss of penicillin-binding protein 3 in Burkholderia pseudomallei.
за авторством: Chantratita, N, та інші
Опубліковано: (2011)

Structural basis of Plasmodium vivax inhibition by antibodies binding to the circumsporozoite protein repeats
за авторством: Iga Kucharska, та інші
Опубліковано: (2022-01-01)

Unipolar Peptidoglycan Synthesis in the <i>Rhizobiales</i> Requires an Essential Class A Penicillin-Binding Protein
за авторством: Michelle A. Williams, та інші
Опубліковано: (2021-10-01)