Pressure-induced unfolding of the molten globule of all-Ala alpha-lactalbumin.

Pressure-induced unfolding of the molten globule of all-Ala alpha-lactalbumin.

Pressure-induced unfolding of a molten globule (MG) was studied in a residue-specific manner with (1)H-(15)N two-dimensional NMR spectroscopy using a variant of human alpha-lactalbumin (alpha-LA), in which all eight cysteines had been replaced with alanines (all-Ala alpha-LA). The NMR spectrum under...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Lassalle, M, Li, H, Yamada, H, Akasaka, K, Redfield, C
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2003

Схожі ресурси

Comparison of the denaturant-induced unfolding of the bovine and human alpha-lactalbumin molten globules.
за авторством: Wijesinha-Bettoni, R, та інші
Опубліковано: (2001)

Structural characterisation of the human alpha-lactalbumin molten globule at high temperature.
за авторством: Ramboarina, S, та інші
Опубліковано: (2003)

Local and global cooperativity in the human alpha-lactalbumin molten globule.
за авторством: Quezada, C, та інші
Опубліковано: (2004)

Probing the effect of temperature on the backbone dynamics of the human alpha-lactalbumin molten globule.
за авторством: Ramboarina, S, та інші
Опубліковано: (2008)

Structure and determinants of the alpha-lactalbumin molten globule
за авторством: Wu, Lawren Chialun, 1970-
Опубліковано: (2009)

The human alpha-lactalbumin molten globule: comparison of structural preferences at pH 2 and pH 7.
за авторством: Rösner, H, та інші
Опубліковано: (2009)

Structural studies of the alpha-lactalbumin molten globule : implications for protein folding
за авторством: Schulman, Brenda Arlene
Опубліковано: (2007)

Probing subtle differences in the hydrogen exchange behavior of variants of the human alpha-lactalbumin molten globule using mass spectrometry.
за авторством: Last, A, та інші
Опубліковано: (2001)

A site-directed spin labelling study of the human alpha-lactalbumin molten globule
за авторством: Young, M, та інші
Опубліковано: (2013)

Entropy calculations on the molten globule state of a protein: side-chain entropies of alpha-lactalbumin.
за авторством: Schäfer, H, та інші
Опубліковано: (2002)

Characterization of the unfolded state of bovine alpha-lactalbumin and comparison with unfolded states of homologous proteins.
за авторством: Wirmer, J, та інші
Опубліковано: (2006)

Side-chain conformational disorder in a molten globule: molecular dynamics simulations of the A-state of human alpha-lactalbumin.
за авторством: Smith, L, та інші
Опубліковано: (1999)

Solution structure of a peptide fragment of human alpha-lactalbumin in trifluoroethanol: a model for local structure in the molten globule.
за авторством: Smith, L, та інші
Опубліковано: (1994)

The interaction of the molecular chaperone alpha-crystallin with unfolding alpha-lactalbumin: a structural and kinetic spectroscopic study.
за авторством: Carver, J, та інші
Опубліковано: (2002)

NMR studies of partially folded molten-globule states.
за авторством: Redfield, C
Опубліковано: (2004)

Differences in the pathways of proteins unfolding induced by urea and guanidine hydrochloride: molten globule state and aggregates.
за авторством: Olga I Povarova, та інші
Опубліковано: (2010-11-01)

Using nuclear magnetic resonance spectroscopy to study molten globule states of proteins.
за авторством: Redfield, C
Опубліковано: (2004)

Exploration of partially unfolded states of human alpha-lactalbumin by molecular dynamics simulation.
за авторством: Paci, E, та інші
Опубліковано: (2001)

R120G alphaB-crystallin promotes the unfolding of reduced alpha-lactalbumin and is inherently unstable.
за авторством: Treweek, T, та інші
Опубліковано: (2005)

Characterization of the molten globule of human serum retinol-binding protein using NMR spectroscopy.
за авторством: Greene, L, та інші
Опубліковано: (2006)

Probing the urea dependence of residual structure in denatured human alpha-lactalbumin.
за авторством: Higman, V, та інші
Опубліковано: (2009)

(15)N NMR relaxation data reveal significant chemical exchange broadening in the alpha-domain of human alpha-lactalbumin.
за авторством: Bruylants, G, та інші
Опубліковано: (2009)

Ribosylation rapidly induces alpha-synuclein to form highly cytotoxic molten globules of advanced glycation end products.
за авторством: Lan Chen, та інші
Опубліковано: (2010-01-01)

Internal Friction and Nonequilibrium Unfolding of Polymeric Globules
за авторством: Wada, Hirofumi, та інші
Опубліковано: (2010)

Comparison of the structural and dynamical properties of holo and apo bovine alpha-lactalbumin by NMR spectroscopy.
за авторством: Wijesinha-Bettoni, R, та інші
Опубліковано: (2001)

Rapid collapse and slow structural reorganisation during the refolding of bovine alpha-lactalbumin.
за авторством: Forge, V, та інші
Опубліковано: (1999)

From lysozyme to alpha-lactalbumin: protein engineering and evolution.
за авторством: Phillips, D, та інші
Опубліковано: (1987)

Effects of alpha-lactalbumin on emotional processing in healthy women.
за авторством: Scrutton, H, та інші
Опубліковано: (2007)

Rapid collapse into a molten globule is followed by simple two-state kinetics in the folding of lysozyme from bacteriophage λ.
за авторством: Di Paolo, A, та інші
Опубліковано: (2010)

Role of Pre-molten Globule Structure in Protein Amyloid Fibril Formation
за авторством: Ali Es-haghi, та інші
Опубліковано: (2019-06-01)

How A Novel Scientific Concept Was Coined the “Molten Globule State”
за авторством: Yutaka Kuroda, та інші
Опубліковано: (2020-02-01)

A critical evaluation of the predicted and X-ray structures of alpha-lactalbumin.
за авторством: Acharya, K, та інші
Опубліковано: (1990)

Multi-Step Unfolding and Rearrangement of α-Lactalbumin by SDS Revealed by Stopped-Flow SAXS
за авторством: Grethe Vestergaard Jensen, та інші
Опубліковано: (2020-07-01)

Optimization of centrifugal separation of alpha-lactalbumin and beta-lactoglobulin
за авторством: T. TUPASELA, та інші
Опубліковано: (2008-12-01)

Alpha-lactalbumin possesses a distinct zinc binding site.
за авторством: Ren, J, та інші
Опубліковано: (1993)

Alpha-lactalbumin possesses a novel calcium binding loop.
за авторством: Stuart, D, та інші
Опубліковано: (1986)

Oligomerization of the human prion protein proceeds via a molten globule intermediate.
за авторством: Gerber, R, та інші
Опубліковано: (2007)

Illuminating the off-pathway nature of the molten globule folding intermediate of an α-β parallel protein.
за авторством: Simon Lindhoud, та інші
Опубліковано: (2012-01-01)

Probing the urea dependence of residual structure in denatured human α-lactalbumin
за авторством: Higman, V, та інші
Опубліковано: (2009)

Multispectroscopic and computational insights into amyloid fibril formation of alpha lactalbumin induced by sodium hexametaphosphate
за авторством: Nasser Abdulatif Al-Shabib, та інші
Опубліковано: (2024-12-01)