Structure activity relationship studies on rhodanines and derived enethiol inhibitors of metallo-β-lactamases

Structure activity relationship studies on rhodanines and derived enethiol inhibitors of metallo-β-lactamases

Metallo-β-lactamases (MBLs) enable bacterial resistance to almost all classes of β-lactam antibiotics. We report studies on enethiol containing MBL inhibitors, which were prepared by rhodanine hydrolysis. The enethiols inhibit MBLs from different subclasses. Crystallographic analyses reveal that the...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Zhang, D, Markoulides, MS, Stepanovs, D, Rydzik, AM, El-Hussein, A, Bon, C, Kamps, JJAG, Umland, K-D, Collins, PM, Cahill, ST, Wang, DY, von Delft, F, Brem, J, McDonough, MA, Schofield, CJ
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	Elsevier 2018

Схожі ресурси

Rhodanine derived enethiols react to give 1,3-dithiolanes and mixed disulfides †
за авторством: Kamps, JJAG, та інші
Опубліковано: (2024)

Rhodanine hydrolysis leads to potent thioenolate mediated metallo-β-lactamase inhibition.
за авторством: Brem, J, та інші
Опубліковано: (2014)

Use of ferrous iron by metallo-β-lactamases.
за авторством: Cahill, S, та інші
Опубліковано: (2016)

Bicyclic boronate VNRX-5133 inhibits metallo- and serine-β-lactamases
за авторством: Krajnc, A, та інші
Опубліковано: (2019)

Structural basis of metallo-β-lactamase inhibition by captopril stereoisomers
за авторством: Brem, J, та інші
Опубліковано: (2015)

Structural basis of metallo-β-lactamase, serine-β-lactamase and penicillin-binding protein inhibition by cyclic boronates
за авторством: Brem, J, та інші
Опубліковано: (2016)

Comparison of verona integron-borne metallo-β-lactamase (VIM) variants reveals differences in stability and inhibition profiles
за авторством: Makena, A, та інші
Опубліковано: (2016)

“To cross-seed or not to cross-seed”: A pilot study using metallo-β-lactamases
за авторством: Abuhammad, A, та інші
Опубліковано: (2016)

Studies on the Reactions of Biapenem with VIM Metallo β-Lactamases and the Serine β-Lactamase KPC-2
за авторством: Anka Lucic, та інші
Опубліковано: (2022-03-01)

Interaction of Avibactam with Class B Metallo-β-Lactamases.
за авторством: Abboud, M, та інші
Опубліковано: (2016)

In silico fragment based design identifies subfamily B1 metallo-β-lactamase inhibitors
за авторством: Cain, R, та інші
Опубліковано: (2017)

Assay platform for clinically relevant metallo-β-lactamases.
за авторством: van Berkel, S, та інші
Опубліковано: (2013)

Structural basis of metallo-β-lactamase, serine-β-lactamase and penicillin-binding protein inhibition by cyclic boronates
за авторством: Jürgen Brem, та інші
Опубліковано: (2016-08-01)

NMR-filtered virtual screening leads to non-metal chelating metallo-β-lactamase inhibitors
за авторством: Li, G, та інші
Опубліковано: (2017)

In vitro and in vivo activity of ML302F: a thioenolate inhibitor of VIM-subfamily metallo β-lactamases
за авторством: Betts, J, та інші
Опубліковано: (2015)

Monitoring conformational changes in the NDM-1 metallo-β-lactamase by 19F NMR spectroscopy.
за авторством: Rydzik, A, та інші
Опубліковано: (2014)

19F-NMR reveals the role of mobile loops in product and inhibitor binding by the São Paolo metallo-β-lactamase
за авторством: Abboud, M, та інші
Опубліковано: (2017)

Monitoring protein-metal binding by 19F NMR – a case study with the New Delhi metallo-β-lactamase 1
за авторством: Mrs ZAHN GOWAR, та інші
Опубліковано: (2020)

Faropenem reacts with serine and metallo-β-lactamases to give multiple products
за авторством: Lucic, A, та інші
Опубліковано: (2021)

New Delhi metallo-beta-lactamase 1 catalyzes avibactam and aztreonam hydrolysis
за авторством: Lohans, C, та інші
Опубліковано: (2017)

New Delhi metallo-β-lactamase-1 catalyses avibactam and aztreonam hydrolysis.
за авторством: Lohans, C, та інші
Опубліковано: (2017)

The chemical biology of human metallo-β-lactamase fold proteins.
за авторством: Pettinati, I, та інші
Опубліковано: (2016)

Crystallographic analyses of isoquinoline complexes reveal a new mode of metallo-β-lactamase inhibition
за авторством: Li, G, та інші
Опубліковано: (2017)

Structural basis of metallo-β-lactamase inhibition by N-sulfamoylpyrrole-2-carboxylates
за авторством: Farley, AJM, та інші
Опубліковано: (2021)

Rh(III)-catalyzed directed C–H carbenoid coupling reveals aromatic bisphosphonates inhibiting metallo- and Serine-β-lactamases
за авторством: Zhang, C, та інші
Опубліковано: (2018)

Crystal structures of VIM‐1 complexes explain active site heterogeneity in VIM‐class metallo‐β‐lactamases
за авторством: Salimraj, R, та інші
Опубліковано: (2018)

Profiling interactions of vaborbactam with metallo-β-lactamases
за авторством: Langley, G, та інші
Опубліковано: (2019)

Cyclobutanone mimics of intermediates in metallo-β-lactamase catalysis.
за авторством: Abboud, M, та інші
Опубліковано: (2017)

Optimized synthesis of indole carboxylate metallo-beta-lactamase inhibitor EBL-3183
за авторством: Baran, A, та інші
Опубліковано: (2023)

Synthesis of metallo-beta-lactamase inhibitors
за авторством: Walter, M, та інші
Опубліковано: (1997)

¹⁹F NMR studies on 𝛾-Butyrobetaine Hydroxylase provide mechanistic insights and suggest a dual inhibition mode
за авторством: Leśniak, RK, та інші
Опубліковано: (2019)

Inhibitors of the FEZ-1 metallo-beta-lactamase.
за авторством: Liénard, B, та інші
Опубліковано: (2007)

Cyclic Boronates Inhibit All Classes of β-Lactamase.
за авторством: Cahill, S, та інші
Опубліковано: (2017)

Metallo-β-lactamase-mediated antimicrobial resistance and progress in inhibitor discovery
за авторством: Yang, Y, та інші
Опубліковано: (2023)

Biochemical characterization of New Delhi metallo-β-lactamase variants reveals differences in protein stability.
за авторством: Makena, A, та інші
Опубліковано: (2014)

Chromophore-linked substrate (CLS405): probing metallo-β-lactamase activity and inhibition.
за авторством: Makena, A, та інші
Опубліковано: (2013)

Chromophore-linked substrate (CLS405): Probing metallo-β-lactamase activity and inhibition
за авторством: Makena, A, та інші
Опубліковано: (2013)

The inhibition of metallo-beta-lactamase by thioxo-cephalosporin derivatives.
за авторством: Tsang, W, та інші
Опубліковано: (2004)

Metallo-Beta-Lactamases: NDM
за авторством: Kamil Leis, та інші
Опубліковано: (2019-05-01)

Metallo-Beta-Lactamases: NDM
за авторством: Kamil Leis, та інші
Опубліковано: (2019-05-01)