The extracellular chaperone clusterin potently inhibits human lysozyme amyloid formation by interacting with prefibrillar species.

The extracellular chaperone clusterin potently inhibits human lysozyme amyloid formation by interacting with prefibrillar species.

We have studied the effects of the extracellular molecular chaperone, clusterin, on the in vitro aggregation of mutational variants of human lysozyme, including one associated with familial amyloid disease. The aggregation of the amyloidogenic variant I56T is inhibited significantly at clusterin to...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Kumita, JR, Poon, S, Caddy, G, Hagan, C, Dumoulin, M, Yerbury, J, Stewart, E, Robinson, C, Wilson, MR, Dobson, C
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2007

Схожі ресурси

Rationalising lysozyme amyloidosis: insights from the structure and solution dynamics of T70N lysozyme.
за авторством: Johnson, R, та інші
Опубліковано: (2005)

The significance of the location of mutations for the native-state dynamics of human lysozyme
за авторством: Ahn, M, та інші
Опубліковано: (2016)

The extracellular chaperone Clusterin enhances Tau aggregate seeding in a cellular model
за авторством: Patricia Yuste-Checa, та інші
Опубліковано: (2021-08-01)

The Extracellular Molecular Chaperone Clusterin Inhibits Amyloid Fibril Formation and Suppresses Cytotoxicity Associated with Semen-Derived Enhancer of Virus Infection (SEVI)
за авторством: Abigail K. Elias, та інші
Опубліковано: (2022-10-01)

Expression and purification of chaperone-active recombinant clusterin.
за авторством: Rebecca A Dabbs, та інші
Опубліковано: (2014-01-01)

Molecular mechanisms at the basis of the protective effect exerted by EPPS on neurodegeneration induced by prefibrillar amyloid oligomers
за авторством: Beatrice Zarrilli, та інші
Опубліковано: (2024-11-01)

A nanobody binding to non-amyloidogenic regions of the protein human lysozyme enhances partial unfolding but inhibits amyloid fibril formation.
за авторством: De Genst, E, та інші
Опубліковано: (2013)

A non-natural variant of human lysozyme (I59T) mimics the in vitro behaviour of the I56T variant that is responsible for a form of familial amyloidosis.
за авторством: Hagan, C, та інші
Опубліковано: (2010)

Engineering a camelid antibody fragment that binds to the active site of human lysozyme and inhibits its conversion into amyloid fibrils.
за авторством: Chan, P, та інші
Опубліковано: (2008)

A camelid antibody fragment inhibits the formation of amyloid fibrils by human lysozyme.
за авторством: Dumoulin, M, та інші
Опубліковано: (2003)

Impact of the native-state stability of human lysozyme variants on protein secretion by Pichia pastoris.
за авторством: Kumita, JR, та інші
Опубліковано: (2006)

Instability, unfolding and aggregation of human lysozyme variants underlying amyloid fibrillogenesis.
за авторством: Booth, DR, та інші
Опубліковано: (1997)

Formation and seeding of amyloid fibrils from wild-type hen lysozyme and a peptide fragment from the beta-domain.
за авторством: Krebs, MR, та інші
Опубліковано: (2000)

BIOT 243-Biophysical study of the aggregation of human lysozyme into amyloid fibrils
за авторством: Dhulesia, A, та інші
Опубліковано: (2008)

Pathway Dependence of the Formation and Development of Prefibrillar Aggregates in Insulin B Chain
за авторством: Yuki Yoshikawa, та інші
Опубліковано: (2022-06-01)

Astrocyte-derived clusterin suppresses amyloid formation in vivo
за авторством: Aleksandra M. Wojtas, та інші
Опубліковано: (2020-11-01)

Fibril specific, conformation dependent antibodies recognize a generic epitope common to amyloid fibrils and fibrillar oligomers that is absent in prefibrillar oligomers
за авторством: Rasool Suhail, та інші
Опубліковано: (2007-09-01)

Investigation of non-covalent interactions of amyloidogenic human lysozyme variants and camelid antibodies
за авторством: Caddy, G, та інші
Опубліковано: (2002)

The conformation of lysozyme in solution
за авторством: Dobson, C, та інші
Опубліковано: (1975)

Insights into amyloid fibril formation from mass spectrometry.
за авторством: Caddy, G, та інші
Опубліковано: (2006)

Association of clusterin with the BRI2-derived amyloid molecules ABri and ADan
за авторством: Agueda Rostagno, та інші
Опубліковано: (2021-10-01)

Prefibrillar Tau oligomers alter the nucleic acid protective function of Tau in hippocampal neurons in vivo
за авторством: Marie Violet, та інші
Опубліковано: (2015-10-01)

Conformational dynamics and protein unfolding in lysozyme amyloidosis
за авторством: Sunde, M, та інші
Опубліковано: (1999)

Interaction of the molecular chaperone alpha B-crystallin with alpha-synuclein: Effects on amyloid fibril formation and chaperone activity
за авторством: Rekas, A, та інші
Опубліковано: (2004)

Interaction of the molecular chaperone alphaB-crystallin with alpha-synuclein: effects on amyloid fibril formation and chaperone activity.
за авторством: Rekas, A, та інші
Опубліковано: (2004)

Clusterin is required for β-Amyloid toxicity in human iPSC-derived neurons
за авторством: Robbins, J, та інші
Опубліковано: (2018)

Effects of model membranes on lysozyme amyloid aggregation
за авторством: Burrelli Annaclaudia, та інші
Опубліковано: (2023-08-01)

Effect of Silica Nanoparticles on the Amyloid Fibrillation of Lysozyme
за авторством: Mouli Konar, та інші
Опубліковано: (2019-01-01)

Reduced global cooperativity is a common feature underlying the amyloidogenicity of pathogenic lysozyme mutations.
за авторством: Dumoulin, M, та інші
Опубліковано: (2005)

Apolipoprotein E and clusterin inhibit the early phase of amyloid-β aggregation in an in vitro model of cerebral amyloid angiopathy
за авторством: Yoshinori Endo, та інші
Опубліковано: (2019-01-01)

Kinetic consequences of the removal of a disulfide bridge on the folding of hen lysozyme.
за авторством: Eyles, S, та інші
Опубліковано: (1994)

Characterisation of the dominant oxidative folding intermediate of hen lysozyme.
за авторством: van den Berg, B, та інші
Опубліковано: (1999)

Clusterin Interacts with Paclitaxel and Confer Paclitaxel Resistance in Ovarian Cancer
за авторством: Dong Choon Park, та інші
Опубліковано: (2008-09-01)

Structure of hen lysozyme in solution.
за авторством: Smith, L, та інші
Опубліковано: (1993)

Conformation dependent monoclonal antibodies distinguish different replicating strains or conformers of prefibrillar Aβ oligomers
за авторством: Yeung Stephen, та інші
Опубліковано: (2010-12-01)

Molecular recycling within amyloid fibrils.
за авторством: Carulla, N, та інші
Опубліковано: (2005)

The Interaction between Amyloid Prefibrillar Oligomers of Salmon Calcitonin and a Lipid-Raft Model: Molecular Mechanisms Leading to Membrane Damage, Ca<sup>2+</sup>-Influx and Neurotoxicity
за авторством: Marco Diociaiuti, та інші
Опубліковано: (2019-12-01)

BACE1 regulates expression of Clusterin in astrocytes for enhancing clearance of β-amyloid peptides
за авторством: John Zhou, та інші
Опубліковано: (2023-05-01)

Relation of plasma β‐amyloid, clusterin, and tau with cerebral microbleeds: Framingham Heart Study
за авторством: José Rafael Romero, та інші
Опубліковано: (2020-07-01)

The origin of the alpha-domain intermediate in the folding of hen lysozyme.
за авторством: Matagne, A, та інші
Опубліковано: (1998)