Structures of lysenin reveal a shared evolutionary origin for pore-forming proteins and its mode of sphingomyelin recognition.
Pore-forming proteins insert from solution into membranes to create lesions, undergoing a structural rearrangement often accompanied by oligomerization. Lysenin, a pore-forming toxin from the earthworm Eisenia fetida, specifically interacts with sphingomyelin (SM) and may confer innate immunity agai...
প্রধান লেখক: | De Colibus, L, Sonnen, A, Morris, K, Siebert, C, Abrusci, P, Plitzko, J, Hodnik, V, Leippe, M, Volpi, E, Anderluh, G, Gilbert, R |
---|---|
বিন্যাস: | Journal article |
ভাষা: | English |
প্রকাশিত: |
2012
|
অনুরূপ উপাদানগুলি
অনুরূপ উপাদানগুলি
-
Structures of lysenin reveal a shared evolutionary origin for pore-forming proteins and its mode of sphingomyelin recognition
অনুযায়ী: De Colibus, L, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2012) -
Molecular determinants of sphingomyelin specificity of a eukaryotic pore-forming toxin.
অনুযায়ী: Bakrac, B, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2008) -
Molecular determinants of sphingomyelin specificity of a eukaryotic pore-forming toxin
অনুযায়ী: Bakrač, B, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2008) -
Temporary Membrane Permeabilization via the Pore-Forming Toxin Lysenin
অনুযায়ী: Nisha Shrestha, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2020-05-01) -
Insights into the Voltage Regulation Mechanism of the Pore-Forming Toxin Lysenin
অনুযায়ী: Sheenah Lynn Bryant, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2018-08-01)