Structures of lysenin reveal a shared evolutionary origin for pore-forming proteins and its mode of sphingomyelin recognition.

Structures of lysenin reveal a shared evolutionary origin for pore-forming proteins and its mode of sphingomyelin recognition.

Показати інші версії (1)

Pore-forming proteins insert from solution into membranes to create lesions, undergoing a structural rearrangement often accompanied by oligomerization. Lysenin, a pore-forming toxin from the earthworm Eisenia fetida, specifically interacts with sphingomyelin (SM) and may confer innate immunity agai...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	De Colibus, L, Sonnen, A, Morris, K, Siebert, C, Abrusci, P, Plitzko, J, Hodnik, V, Leippe, M, Volpi, E, Anderluh, G, Gilbert, R
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2012

Схожі ресурси

Structures of lysenin reveal a shared evolutionary origin for pore-forming proteins and its mode of sphingomyelin recognition
за авторством: De Colibus, L, та інші
Опубліковано: (2012)

Molecular determinants of sphingomyelin specificity of a eukaryotic pore-forming toxin.
за авторством: Bakrac, B, та інші
Опубліковано: (2008)

Molecular determinants of sphingomyelin specificity of a eukaryotic pore-forming toxin
за авторством: Bakrač, B, та інші
Опубліковано: (2008)

Temporary Membrane Permeabilization via the Pore-Forming Toxin Lysenin
за авторством: Nisha Shrestha, та інші
Опубліковано: (2020-05-01)

Insights into the Voltage Regulation Mechanism of the Pore-Forming Toxin Lysenin
за авторством: Sheenah Lynn Bryant, та інші
Опубліковано: (2018-08-01)

Incomplete pneumolysin oligomers form membrane pores.
за авторством: Sonnen, A, та інші
Опубліковано: (2014)

Earthworm-Derived Pore-Forming Toxin Lysenin and Screening of Its Inhibitors
за авторством: Neelanun Sukumwang, та інші
Опубліковано: (2013-08-01)

Effects of the eukaryotic pore-forming cytolysin Equinatoxin II on lipid membranes and the role of sphingomyelin.
за авторством: Bonev, B, та інші
Опубліковано: (2003)

Incomplete pneumolysin oligomers form membrane pores
за авторством: Andreas F.-P. Sonnen, та інші
Опубліковано: (2014-01-01)

Lysenin Channels as Sensors for Ions and Molecules
за авторством: Andrew Bogard, та інші
Опубліковано: (2020-10-01)

Cationic Polymers Inhibit the Conductance of Lysenin Channels
за авторством: Daniel Fologea, та інші
Опубліковано: (2013-01-01)

Stochastic sensing of Angiotensin II with lysenin channels
за авторством: Nisha Shrestha, та інші
Опубліковано: (2017-05-01)

Insight into the Structural Dynamics of the Lysenin During Prepore-to-Pore Transition Using Hydrogen–Deuterium Exchange Mass Spectrometry
за авторством: Magdalena Kulma, та інші
Опубліковано: (2019-08-01)

The Ionic Selectivity of Lysenin Channels in Open and Sub-Conducting States
за авторством: Andrew Bogard, та інші
Опубліковано: (2021-11-01)

Liposomes Prevent In Vitro Hemolysis Induced by Streptolysin O and Lysenin
за авторством: Marcelo Ayllon, та інші
Опубліковано: (2021-05-01)

Architecture of human perforin pore in pure lipid bilayers
за авторством: Serra, MD, та інші
Опубліковано: (2011)

Measuring kinetic drivers of pneumolysin pore structure.
за авторством: Gilbert, R, та інші
Опубліковано: (2016)

Evolutionary conservation analysis of human sphingomyelin metabolism pathway genes
за авторством: Siyuan Wang, та інші
Опубліковано: (2024-12-01)

Non‐viral Gene Therapy for Melanoma Using Lysenin from Eisenia Foetida
за авторством: Min Ren, та інші
Опубліковано: (2024-05-01)

ZnO nanoparticles modulate the ionic transport and voltage regulation of lysenin nanochannels
за авторством: Sheenah L. Bryant, та інші
Опубліковано: (2017-12-01)

Hydroxylated Fatty Acids: The Role of the Sphingomyelin Synthase and the Origin of Selectivity
за авторством: Lucia Sessa, та інші
Опубліковано: (2021-10-01)

Membrane pores: from structure and assembly, to medicine and technology
за авторством: Gilbert, RJC, та інші
Опубліковано: (2017)

Cooperative Breeding and the Evolutionary Origins of Shared Intentionality
за авторством: Ronald J. Planer
Опубліковано: (2023-05-01)

Composition of human serum sphingomyelins
за авторством: E.L. Hirvisalo, та інші
Опубліковано: (1970-01-01)

Pore timing: the evolutionary origins of the nucleus and nuclear pore complex [version 1; peer review: 3 approved]
за авторством: Mark C. Field, та інші
Опубліковано: (2019-04-01)

The Multiple Roles of Sphingomyelin in Parkinson’s Disease
за авторством: Paola Signorelli, та інші
Опубліковано: (2021-09-01)

Membrane pore formation at protein-lipid interfaces.
за авторством: Gilbert, R, та інші
Опубліковано: (2014)

Trifunctional sphingomyelin derivatives enable nanoscale resolution of sphingomyelin turnover in physiological and infection processes via expansion microscopy
за авторством: Marcel Rühling, та інші
Опубліковано: (2024-08-01)

Diacylglycerol kinase ζ interacts with sphingomyelin synthase 1 and sphingomyelin synthase‐related protein via different regions
за авторством: Masataka Furuta, та інші
Опубліковано: (2023-07-01)

Deficiency of sphingomyelin synthase 1 but not sphingomyelin synthase 2 reduces bone formation due to impaired osteoblast differentiation
за авторством: Goichi Matsumoto, та інші
Опубліковано: (2019-12-01)

Role of Pore-Forming Toxins in Neonatal Sepsis
за авторством: Andreas F.-P. Sonnen, та інші
Опубліковано: (2013-01-01)

Inhibition of Pore-Forming Proteins
за авторством: Neža Omersa, та інші
Опубліковано: (2019-09-01)

Data on proteins of lysenin family in coelomocytes of Eisenia andrei and E. fetida obtained by tandem mass spectrometry coupled with liquid chromatography
за авторством: Bianka Swiderska, та інші
Опубліковано: (2016-12-01)

Degradation of host sphingomyelin is essential for Leishmania virulence.
за авторством: Ou Zhang, та інші
Опубліковано: (2009-12-01)

Phase behavior and structure of aqueous dispersions of sphingomyelin
за авторством: G. Graham Shipley, та інші
Опубліковано: (1974-03-01)

The Role of Sphingomyelin Breakdown in Measles Virus Immunmodulation
за авторством: Elita Avota, та інші
Опубліковано: (2014-06-01)

The nutritional functions of dietary sphingomyelin and its applications in food
за авторством: Fang Yang, та інші
Опубліковано: (2022-10-01)

Sphingomyelin metabolism controls the shape and function of the Golgi cisternae
за авторством: Felix Campelo, та інші
Опубліковано: (2017-05-01)

Subcellular Targeting Domains of Sphingomyelin Synthase 1 and 2
за авторством: Yeang Calvin, та інші
Опубліковано: (2011-12-01)

Squid nerve sphingomyelin containing an unusual sphingoid base
за авторством: Yoko Ohashi, та інші
Опубліковано: (2000-07-01)