Conformational changes in IgE contribute to its uniquely slow dissociation rate from receptor FcIRI
Among antibody classes, IgE has a uniquely slow dissociation rate from, and high affinity for, its cell surface receptor FcI RI. We show the structural basis for these key determinants of the ability of IgE to mediate allergic hypersensitivity through the 3.4-Ã.-resolution crystal structure of human...
Автори: | Holdom, MD, Davies, A, Nettleship, J, Bagby, S, Dhaliwal, B, Girardi, E, Hunt, J, Gould, H, Beavil, A, McDonnell, J, Owens, R, Sutton, B |
---|---|
Формат: | Journal article |
Мова: | English |
Опубліковано: |
2011
|
Схожі ресурси
-
Conformational changes in IgE contribute to its uniquely slow dissociation rate from receptor FcɛRI.
за авторством: Holdom, MD, та інші
Опубліковано: (2011) -
Structural basis of the IgE-Fc epsilon RI interaction.
за авторством: Beavil, A, та інші
Опубліковано: (1993) -
Structural basis of the IgE-Fc epsilon RI interaction.
за авторством: Beavil, A, та інші
Опубліковано: (1993) -
The crystal structure of IgE Fc reveals an asymmetrically bent conformation.
за авторством: Wan, T, та інші
Опубліковано: (2002) -
Identification of contact residues in the IgE binding site of human FcεRIα
за авторством: Cook, J, та інші
Опубліковано: (1997)