Conformational changes in IgE contribute to its uniquely slow dissociation rate from receptor FcIRI
Among antibody classes, IgE has a uniquely slow dissociation rate from, and high affinity for, its cell surface receptor FcI RI. We show the structural basis for these key determinants of the ability of IgE to mediate allergic hypersensitivity through the 3.4-Ã.-resolution crystal structure of human...
Հիմնական հեղինակներ: | Holdom, MD, Davies, A, Nettleship, J, Bagby, S, Dhaliwal, B, Girardi, E, Hunt, J, Gould, H, Beavil, A, McDonnell, J, Owens, R, Sutton, B |
---|---|
Ձևաչափ: | Journal article |
Լեզու: | English |
Հրապարակվել է: |
2011
|
Նմանատիպ նյութեր
-
Conformational changes in IgE contribute to its uniquely slow dissociation rate from receptor FcɛRI.
: Holdom, MD, և այլն
Հրապարակվել է: (2011) -
Structural basis of the IgE-Fc epsilon RI interaction.
: Beavil, A, և այլն
Հրապարակվել է: (1993) -
Structural basis of the IgE-Fc epsilon RI interaction.
: Beavil, A, և այլն
Հրապարակվել է: (1993) -
The crystal structure of IgE Fc reveals an asymmetrically bent conformation.
: Wan, T, և այլն
Հրապարակվել է: (2002) -
Identification of contact residues in the IgE binding site of human FcεRIα
: Cook, J, և այլն
Հրապարակվել է: (1997)