Substrate selectivity and inhibition of histidine JmjC hydroxylases MINA53 and NO66.

Substrate selectivity and inhibition of histidine JmjC hydroxylases MINA53 and NO66.

<p>Non-haem Fe(II) and 2-oxoglutarate (2OG) dependent oxygenases catalyse oxidation of multiple proteins in organisms ranging from bacteria to humans. We describe studies on the substrate selectivity and inhibition of the human ribosomal oxygenases (ROX) MINA53 and NO66, members of the JmjC 2O...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Türkmen, VA, Hintzen, JCJ, Tumber, A, Moesgaard, L, Salah, E, Kongsted, J, Schofield, CJ, Mecinović, J
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	Royal Society of Chemistry 2023

Схожі ресурси

In vitro enzyme assays for JmjC-domain-containing lysine histone demethylases (JmjC-KDMs)
за авторством: Tarhonskaya, H, та інші
Опубліковано: (2018)

Structure–function relationships of human JmjC oxygenases — demethylases versus hydroxylases
за авторством: Markolovic, S, та інші
Опубліковано: (2016)

Kinetic and inhibition studies on human Jumonji-C (JmjC) domain-containing protein 5
за авторством: Tumber, A, та інші
Опубліковано: (2023)

Conservation of the unusual dimeric JmjC fold of JMJD7 from Drosophila melanogaster to humans
за авторством: Chowdhury, R, та інші
Опубліковано: (2022)

Inhibitors of both the N-methyl lysyl- and arginyl- demethylase activities of the JmjC oxygenases
за авторством: Bonnici, J, та інші
Опубліковано: (2018)

Is JmjC oxygenase catalysis limited to demethylation?
за авторством: Hopkinson, R, та інші
Опубліковано: (2013)

Conservation of the unusual dimeric JmjC fold of JMJD7 from Drosophila melanogaster to humans
за авторством: Rasheduzzaman Chowdhury, та інші
Опубліковано: (2022-04-01)

JmjC ‐domain‐containing histone demethylases
за авторством: Højrup, C, та інші
Опубліковано: (2019)

Inhibitors of JmjC-containing histone demethylases
за авторством: Wright, M, та інші
Опубліковано: (2020)

The catalytic domains of all human KDM5 JmjC demethylases catalyse N-methyl arginine demethylation.
за авторством: Bonnici, J, та інші
Опубліковано: (2023)

JmjC-domain-containing proteins and histone demethylation.
за авторством: Klose, R, та інші
Опубліковано: (2006)

A cell-permeable ester derivative of the JmjC histone demethylase inhibitor IOX1.
за авторством: Schiller, R, та інші
Опубліковано: (2014)

Arginine demethylation is catalysed by a subset of JmjC histone lysine demethylases.
за авторством: Walport, L, та інші
Опубліковано: (2016)

Arginine demethylation is catalysed by a subset of JmjC histone lysine demethylases
за авторством: Louise J. Walport, та інші
Опубліковано: (2016-06-01)

Investigating the inhibitor and substrate diversity of the JmjC histone demethylases
за авторством: Shamo Schiller, R
Опубліковано: (2016)

JmjC histone demethylases act as chromatin oxygen sensors
за авторством: Michael Batie, та інші
Опубліковано: (2019-07-01)

Host resistance to a gastrointestinal parasite regulated by Mina, an immunoregulatory member of the JmjC protein family
за авторством: Pillai, MR, та інші
Опубліковано: (2013)

Analysis of JmjC Demethylase-Catalyzed Demethylation Using Geometrically-Constrained Lysine Analogues
за авторством: Langley, G, та інші
Опубліковано: (2015)

JmjC catalysed histone H2a N -methyl arginine demethylation and C4-arginine hydroxylation reveals importance of sequence-reactivity relationships
за авторством: Bonnici, J, та інші
Опубліковано: (2024)

Linking of 2-oxoglutarate and substrate binding sites enables potent and highly selective inhibition of JmjC histone demethylases.
за авторством: Woon, E, та інші
Опубліковано: (2012)

Catalysis by the JmjC histone demethylase KDM4A integrates substrate dynamics, correlated motions and molecular orbital control
за авторством: Ramanan, R, та інші
Опубліковано: (2020)

JmjC catalysed histone H2a N-methyl arginine demethylation and C4-arginine hydroxylation reveals importance of sequence-reactivity relationships
за авторством: Joanna Bonnici, та інші
Опубліковано: (2024-11-01)

Examining prestructured β-actin peptides as substrates of histidine methyltransferase SETD3
за авторством: Marijn N. Maas, та інші
Опубліковано: (2024-11-01)

Investigating the effect of hypoxia on the JmjC histone lysine demethylase KDM4A
за авторством: Hancock, R
Опубліковано: (2016)

JMJD8 is a novel endoplasmic reticulum protein with a JmjC domain
за авторством: Yeo, K.S., та інші
Опубліковано: (2017)

Genome-wide Characterization of the JmjC Domain-Containing Histone Demethylase Gene Family Reveals GhJMJ24 and GhJMJ49 Involving in Somatic Embryogenesis Process in Cotton
за авторством: Yan Li, та інші
Опубліковано: (2022-04-01)

JmjC: cupin metalloenzyme-like domains in jumonji, hairless and phospholipase A2beta.
за авторством: Clissold, P, та інші
Опубліковано: (2001)

Biochemical and cellular studies of the KDM6 sub-family of JmjC histone lysine demethylases
за авторством: Dunne, K
Опубліковано: (2018)

The Cross Marks the Spot: The Emerging Role of JmjC Domain-Containing Proteins in Myeloid Malignancies
за авторством: Hans Felix Staehle, та інші
Опубліковано: (2021-12-01)

Regulation of ectopic heterochromatin-mediated epigenetic diversification by the JmjC family protein Epe1.
за авторством: Masato Sorida, та інші
Опубліковано: (2019-06-01)

MoJMJ1, Encoding a Histone Demethylase Containing JmjC Domain, Is Required for Pathogenic Development of the Rice Blast Fungus, Magnaporthe oryzae
за авторством: Aram Huh, та інші
Опубліковано: (2017-04-01)

The activity of JmjC histone lysine demethylase KDM4A is highly sensitive to oxygen concentrations
за авторством: Hancock, R, та інші
Опубліковано: (2017)

Investigating the substrate selectivity and the inhibitor of the human KDM7 sub-family of JmjC histone lysine demethylases
за авторством: Zhang, Y
Опубліковано: (2019)

Comparative genome-wide identification and characterization of SET domain-containing and JmjC domain-containing proteins in piroplasms
за авторством: Qindong Liang, та інші
Опубліковано: (2024-08-01)

Genomic structure and expression of <it>Jmjd6 </it>and evolutionary analysis in the context of related JmjC domain containing proteins
за авторством: Edler Stefanie, та інші
Опубліковано: (2008-06-01)

Genome-wide identification and expression analysis of protein arginine methyltransferase and JmjC domain-containing family in apple
за авторством: Shenghui Su, та інші
Опубліковано: (2024-05-01)

JmjC domain-containing histone demethylase gene family in Chinese cabbage: Genome-wide identification and expressional profiling.
за авторством: Fengrui Yin, та інші
Опубліковано: (2024-01-01)

Correction: Comparative genome-wide identification and characterization of SET domain-containing and JmjC domain-containing proteins in piroplasms
за авторством: Qindong Liang, та інші
Опубліковано: (2024-09-01)

Systematic analysis of JmjC gene family and stress-response expression of KDM5 subfamily genes in Brassica napus
за авторством: Xinghui He, та інші
Опубліковано: (2021-03-01)

Evolutionary History and Functional Diversification of the <i>JmjC</i> Domain-Containing Histone Demethylase Gene Family in Plants
за авторством: Shifeng Ma, та інші
Опубліковано: (2022-04-01)