Structure of dehydroquinate synthase reveals an active site capable of multistep catalysis.

Structure of dehydroquinate synthase reveals an active site capable of multistep catalysis.

Dehydroquinate synthase (DHQS) has long been regarded as a catalytic marvel because of its ability to perform several consecutive chemical reactions in one active site. There has been considerable debate as to whether DHQS is actively involved in all these steps, or whether several steps occur spont...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Carpenter, E, Hawkins, A, Frost, J, Brown, K
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	1998

Схожі ресурси

Multistep catalysis dehydroquinate synthase.
за авторством: Brown, K, та інші
Опубліковано: (2000)

Identification of many crystal forms of Aspergillus nidulans dehydroquinate synthase.
за авторством: Nichols, C, та інші
Опубліковано: (2001)

Biophysical and kinetic analysis of wild-type and site-directed mutants of the isolated and native dehydroquinate synthase domain of the AROM protein.
за авторством: Park, A, та інші
Опубліковано: (2004)

Ligand-induced conformational changes and a mechanism for domain closure in Aspergillus nidulans dehydroquinate synthase.
за авторством: Nichols, C, та інші
Опубліковано: (2003)

Comparison of ligand-induced conformational changes and domain closure mechanisms, between prokaryotic and eukaryotic dehydroquinate synthases.
за авторством: Nichols, C, та інші
Опубліковано: (2004)

Structure of the 'open' form of Aspergillus nidulans 3-dehydroquinate synthase at 1.7 A resolution from crystals grown following enzyme turnover.
за авторством: Nichols, C, та інші
Опубліковано: (2004)

Dehydroquinate Synthase Directly Binds to Streptomycin and Regulates Susceptibility of Mycobacterium bovis to Streptomycin in a Non-canonical Mode
за авторством: Wenping Wei, та інші
Опубліковано: (2022-04-01)

Discovery of selective inhibitors of the Clostridium difficile dehydroquinate dehydratase.
за авторством: Kiira Ratia, та інші
Опубліковано: (2014-01-01)

Identification of mycosporinelike amino acids and 3-dehydroquinate synthase gene expression in UV radiation-induced Deinococcus radiodurans R1
за авторством: Huwaidi, Alaa Hassan Ibrahim Ahmed
Опубліковано: (2018)

Structure of ATP synthase under strain during catalysis
за авторством: Hui Guo, та інші
Опубліковано: (2022-04-01)

Identification of polyketide inhibitors targeting 3-dehydroquinate dehydratase in the shikimate pathway of Enterococcus faecalis.
за авторством: Vivian Wing Ngar Cheung, та інші
Опубліковано: (2014-01-01)

Functional Analysis of 3-Dehydroquinate Dehydratase/Shikimate Dehydrogenases Involved in Shikimate Pathway in Camellia sinensis
за авторством: Keyi Huang, та інші
Опубліковано: (2019-10-01)

Structure, catalysis, chitin transport, and selective inhibition of chitin synthase
за авторством: Dan-Dan Chen, та інші
Опубліковано: (2023-08-01)

Altered Electrochemistry at Graphene- or Alumina-Modified Electrodes: Catalysis vs Electrocatalysis in Multistep Electrode Processes
за авторством: Poon, J, та інші
Опубліковано: (2015)

Author Correction: Structure of ATP synthase under strain during catalysis
за авторством: Hui Guo, та інші
Опубліковано: (2022-05-01)

The unusual bifunctional catalysis of epimerization and desaturation by carbapenem synthase.
за авторством: Topf, M, та інші
Опубліковано: (2004)

Structural and dynamic insights into substrate binding and catalysis of human lipocalin prostaglandin D synthase
за авторством: Sing Mei Lim, та інші
Опубліковано: (2013-06-01)

Murine erythroid 5‐aminolevulinate synthase: Adenosyl‐binding site Lys221 modulates substrate binding and catalysis
за авторством: Bosko M. Stojanovski, та інші
Опубліковано: (2015-01-01)

X-ray free-electron laser studies reveal correlated motion during isopenicillin N synthase catalysis
за авторством: Rabe, P, та інші
Опубліковано: (2021)

Domain organization, catalysis and regulation of eukaryotic cystathionine beta-synthases.
за авторством: Tomas Majtan, та інші
Опубліковано: (2014-01-01)

Snapshots of radical enzyme catalysis : the crystal structures of biotin synthase and lysine 5,6-aminomutase
за авторством: Berkovitch, Frederick, 1978-
Опубліковано: (2005)

Towards a comprehensive understanding of the structural dynamics of a bacterial diterpene synthase during catalysis
за авторством: Ronja Driller, та інші
Опубліковано: (2018-09-01)

Studies on the active site of deacetoxycephalosporin C synthase.
за авторством: Lloyd, MD, та інші
Опубліковано: (1999)

Targeting active site residues and structural anchoring positions in terpene synthases
за авторством: Anwei Hou, та інші
Опубліковано: (2021-09-01)

Dynamic transformation of active sites in energy and environmental catalysis
за авторством: Zhang, Hao, та інші
Опубліковано: (2024)

The Molecular Design of Active Sites in Nanoporous Materials for Sustainable Catalysis
за авторством: Stephanie Chapman, та інші
Опубліковано: (2017-12-01)

The role of arginine residues in substrate binding and catalysis by deacetoxycephalosporin C synthase.
за авторством: Lipscomb, S, та інші
Опубліковано: (2002)

Structure Distortion Endows Copper Nanoclusters with Surface-Active Uncoordinated Sites for Boosting Catalysis
за авторством: Jing Sun, та інші
Опубліковано: (2024-08-01)

Kinetics of multistep reactions /
за авторством: Helfferich, Friedrich G., 1922-
Опубліковано: (2004)

A Target to Combat Antibiotic Resistance: Biochemical and Biophysical Characterization of 3-Dehydroquinate Dehydratase from Methicillin-Resistant <i>Staphylococcus aureus</i>
за авторством: Alfredo Téllez-Valencia, та інші
Опубліковано: (2024-11-01)

Discovery of Potential Noncovalent Inhibitors of Dehydroquinate Dehydratase from Methicillin-Resistant <i>Staphylococcus aureus</i> through Computational-Driven Drug Design
за авторством: César Millán-Pacheco, та інші
Опубліковано: (2023-08-01)

A multistep approach to preventing wrong site surgery in skin lesion excision
за авторством: Nabil Mopuri, та інші
Опубліковано: (2021-09-01)

An albumin-derived peptide scaffold capable of binding and catalysis.
за авторством: Immacolata Luisi, та інші
Опубліковано: (2013-01-01)

Molecular Dynamics Simulation Reveal the Structure–Activity Relationships of Kainoid Synthases
за авторством: Zeyu Fan, та інші
Опубліковано: (2024-07-01)

Structural analyses of human thymidylate synthase reveal a site that may control conformational switching between active and inactive states
за авторством: Chen, Dan, та інші
Опубліковано: (2018)

Function of the active site lysine autoacetylation in Tip60 catalysis.
за авторством: Chao Yang, та інші
Опубліковано: (2012-01-01)

Site-selective modification of peptides using rhodium and palladium catalysis: complementary electrophilic and nucleophilic arylation.
за авторством: Chapman, C, та інші
Опубліковано: (2007)

Multistep Modelling and Monitoring of Bioprocesses
за авторством: Velislava Lyubenova, та інші
Опубліковано: (2024-12-01)

Multistep nucleation of anisotropic molecules
за авторством: Kazuaki Z. Takahashi, та інші
Опубліковано: (2021-09-01)

The multistep decomposition of boric acid
за авторством: Clemens Huber, та інші
Опубліковано: (2020-05-01)